Sciences - Santé

Suivant le principe de "Ma thèse en 180 secondes", nous avons demandé à Ludivine van den Biggelaar, doctorante à l’UCL et finaliste du concours (voir encadré ci-contre), de répondre de manière aussi concise, claire et convaincante que possible à quelques questions, pour nous exposer l’objet plutôt complexe de sa thèse. Défi qu’elle a aussitôt accepté de relever. Top, chrono…

Qui est Ludivine van den Biggelaar ?

Je suis doctorante en deuxième année de thèse, à l’Institut de la matière condensée et des nanosciences de l’UCL. Je travaille plus précisément dans l’équipe du laboratoire de catalyse hétérogène. J’ai 27 ans.

Quel est le sujet et le but de votre thèse ?

Mon projet de thèse se situe dans le prolongement direct de mon sujet de mémoire, que j’avais choisi parce qu’il amenait une solution originale à un problème de pollution environnementale. Le titre de ma thèse est : "Des enzymes collées sur des blocs; une équipe de choc pour faire des médocs". Le but de la thèse est d’arriver à produire des molécules à haute valeur ajoutée, par exemple des médicaments, mais de manière plus propre que ne le fait actuellement l’industrie pharmaceutique.

Comment comptez-vous y parvenir ?

Pour cela, nous utilisons des matériaux qui proviennent du vivant, en l’occurrence des enzymes (petites molécules présentes dans tous les organismes vivants et capables de catalyser ou accélérer des réactions chimiques) qui permettent de produire ce genre de molécules. Comme ces enzymes coûtent très cher, on voudrait pouvoir les réutiliser dans différentes réactions. Pour cela, il est nécessaire de les fixer sur un support, des blocs. On pourrait ainsi les filtrer et les récupérer.

Quels seraient les avantages ?

Obtenir quelque chose de bien plus propre, plus efficace et moins coûteux que les procédés actuels.

Où en êtes-vous dans ce projet ?

Aux premiers stades. Nous sommes en train d’étudier la manière dont on va fixer les enzymes sur les supports. Pour cela, nous testons différents types de colle, pour voir dans quelles conditions elles se fixent le mieux et restent le plus actives.

Quels sont les principaux obstacles ?

Comme beaucoup de matériaux vivants, les enzymes sont assez fragiles. Il faut donc arriver à les manipuler sans qu’elles perdent toute leur efficacité. C’est la principale difficulté à laquelle nous sommes confrontés. Avec le fait que nous sommes les premiers à explorer cette nouvelle voie. Il faut donc innover et trouver nous-mêmes les bonnes combinaisons. C’est le travail du chercheur…

Quelles sont les perspectives à terme ?

A long terme, l’idée est de pouvoir produire des médicaments plus propres, plus efficaces et moins coûteux. Si ceci est l’application la plus concrète, le système pourrait aussi être appliqué à d’autres domaines que celui de l’industrie pharmaceutique. Par exemple, on pourrait essayer de produire de cette manière des additifs pour l’industrie alimentaire. Dans les lessives aussi, on utilise des enzymes pour améliorer l’efficacité des détergents et augmenter leur stabilité; ce serait une autre possibilité d’application future.

Le problème des déchets dans l’industrie pharmaceutique est-il un si gros souci ?

Oui, on gaspille beaucoup de ressources et on pollue énormément. Car lorsque l’on veut produire des molécules pour des médicaments, il faut obtenir un résultat très pur et cela nécessite de lourdes étapes de séparation de la molécule intéressante, de purification…, ce qui coûte très cher en énergie. Il y a aussi beaucoup de lavages, qui entraînent une consommation très importante d’eau. Ainsi que de la pollution résultant des nombreux solvants. Soit énormément de gaspillage des ressources et de pollution pour un produit qui n’est même pas parfaitement pur au final alors que la nature fait tout cela très bien…

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